Biotechnologies, Biochimie
Accueil --- Préambule --- Biotechnologies classiques et modernes ---Biodiversite --- Diversité génétique (mesures) --- Amélioration génétique --- Trangénèse --- Environnement --- Techniques --- Techniques-video --- Tests des connaissances-QCM --- Manifestations scientifiques --
Protéines. Transport et adressage aux différents organites (QCM)

Les protéines sont constituées d'acides aminés protéinogènes. Elles peuvent êtres classées en holoprotéines (chaînes d'acides aminés) et hétéroprotéines contenant une composante non protéique (glycoprotéines, lipoprotéines, nucléoprotéines, ...).

L'adressage des protéines = moyens de direction des protéines vers les différents organites de la cellule.


Liens utiles: Structure 3D des protéines -- Protéines. Fonctions -- Examens et contrôles de Biologie cellulaire (S1) -- Contrôle de Biologie cellulaire S1-2012 --> QCM adressage des protéines

Après transcription de l'ADN en ARNm, ce dernier sort du noyau et est traduit en protéines dans le cytoplasme (traduction ARNm en protéines). Les protéines sont orientées, ensuite' vers différents organites cellulaires.

Il existe deux types de traductions: Traduction sur des ribosomes libres et traduction sur des ribosomes fixés au réticulum endoplasmique (RE)

1/ Traduction sur des ribosomes libres dans le cytosol (protéines dirigées vers le noyau, mitochondries, plastes et peroxysomes). Les protéines seront ensuite introduites dans les différents organites par translocation post-traductionnelle.

traduction sur ribosomes libres

En même temps que l'élongation, des chaperons se fixent sur la chaîne naissante pour éviter un repliement prématuré. Les protéines à repliement altéré (protéines mal conformées) sont détruites, de suite.

2/ Traduction sur des ribosomes fixés à la membrane du RE pouvant être organisés en microsome, vésicules à plusieurs ribosomes (protéines dirigées vers les membranes plasmiques, lysosomes et vésicules sécrétoires). Dans ce cas, on parle de translocation co-traductionnelle. Ce dernier type d'import ne présente pas de risque de repliement de la protéine avant son insertion, n'a pas besoin de chaperones et exige la fixation des ribosomes sur le RE.

translocation co-traductionnelle

- Une particule de reconnaissance du signal (SRP, signal recognition particle) va et vient entre le cytosol et la membrane du RE, se fixe sur le ribosome au niveau du peptide signal et arrête la traduction.

- Interaction du SRP avec son récepteur, SR (protéine d'ancrage) situé sur la membrane du RE et constitué de de 2 sous unités (alpha et béta) chez les eucaryotes. Le ribosome est ainsi lié au translocon. L'hydrolyse du GTP engendre la libération du ribosome.

- Insertion de la chaîne polypeptidique dans le pore du translocon.

- Relargage du BiP (protéine chaperon) ouvrant le pore du translocon et empêchant l'aggrégation du polypeptide. Il y'a entrée du polypeptide dans la lumière du RE. Le peptide signal est coupé par une signal peptidase.

Il existe 3 types de transport des protéines: 1/ Transport à ouverture contrôlée se déroulant entre le cytosol et le noyau, 2/ Transport transmembranaire met en jeu une protéine de translocation liée à la membrane. C'est le cas des mouvements des protéines vers le réticulum endoplasmique, mitochondries, plastes et peroxysomes, 3/ Transport vésiculaire où les protéines sont transférées d'un compartiment à l'autre dans des vésicules de transport. Lexemple de ce type de transport concerne le transfert des protéines solubles de RE vers l'appareil de Golgi.

Protéines. Transport et adressage

L'adressage des protéines aux différents organites de la cellule est assuré par 3 mécanismes:

1/ Présence de signaux d'adressage (séquences d'acides aminés particulières) dans les protéines elles mêmes. Cet adressage est intrinsèque aux protéines. Il est nécessaire soit pour sa rétention soit pour son expulsion. La 'voie par défaut' ne nécessite aucun signal. Ce peptide signal est souvent retiré de la protéine arrivée à destination par une signal peptidase. Des peptides signal sont utilisés pour diriger les protéines du cytosol vers le noyau, RE, mitochondries, chloroplastes et peroxysomes.

signaux d'adressage des protéines

2/ Modifications post-traductionnelles comme 1/ la phosphorylation des résidus tyrosyl, séryl ou thréonyl par des protéines-kinases et 2/ la fixation de molécules de lipides sur les extrémités C ou N-terminales (ancres lipidiques) qui mènent les protéines à s'insérer dans la bicouche des phospholipides membranaires.

3/ Fixation de la protéine à une protéine de l'armature capable de fixer simultanément plusieurs protéines.


Le protéome mitochondrial est constitué de deux composantes: 1/ protéines codées dans le génome mitochondrial et produites dans les mitochondries et 2/ protéines codées dans le génome nucléaire et produites dans le cytoplasme. Ainsi, plusieurs complexes enzymatiques comme l'ATP-synthase, sont formés par assemblage de polypeptides synthétisés dans le cytosol et la mitochondrie. Les protéines mitochondriales sous le contrôle du génome nucléaire (protéines mitochondriales nucléaires) sont importées à l'intérieur de la matrice mitochondriale par plusieurs mécanismes:

- grâce à un apport énergétique

- un peptide signal (environ 15 à 30 acides aminés) en position N-terminale de la protéine qui permet sa reconnaissance et son importation dans la mitochondrie. Elle est temporaire, amphiphile et fortement basique.

- complexes d'importation (2 sur la membrane externe et 3 sur la membrane interne )

Importation des proteines dans les mitochondries

Les peroxysomes constituent des sites de l'oxygène (O2) et du peroxyde d'oxygène (H2O2). Les protéines utiles pour les peroxysomes sont synthétisées dans le cytosol.

Les protéines codées au niveau de l'ADN du noyau et destinées aux chloroplastes (plastes) sont synthétisées sous forme de précurseurs pourvus d'un signal de transit en N-terminal, consistant en un peptide d'environ 50 acides aminés qui sera clivé au moment du passage à l'intérieur du chloroplaste pour donner naissance à la protéine mature. Les protéines adressées à la membrane des thylacoides du chloroplaste peuvent avoir deux séquences de transit, la première pour l'entrée dans le chloroplaste, la deuxième pour l'intégration dans la membrane. Ceci implique l'intervention de deux complexes protéiques, TIC et TOC

Modifications des protéines dans le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi

•Domaine assurant l’import de protéines
•Domaine contenant la machinerie d’élaboration du motifs oligosaccharidiques
•Domaine de biosynthèse des lipides membranaires
•Domaine d’extrusion de macromoléculespar la voie de vésicules

Les modifications principales touchant les protéines sont:

1/ Formation des Ponts disulfures (intra ou inter-chaînes) entre 2 cystéines par action de la Peptide Disulfide Isomérase (PDI), 2/ Arrangement tri-dimensionnelle, 3/ Assemblage des sous-unités, 4/ Glycosylation et 5/ Clivages protéolytiques spécifiques. Les modifications 1, 2 et 3 sont spécifiques du RE. Les modifications 4 et 5 se déroulent essentiellement dans l'appareil de Golgi avec un début dans RE.

On distingue deux types de glycosylation des protéines: 1/ N-glycosylation où le motif osidique est ajouté sur le groupent amine d'une Asparagine et 2/ O-glycosylation où l'addition du motif osidique s'effectue sur le groupement OH d'une Sérine, Thréonine ou hydroxylysine. La glycosylation des protéines est assurée par des glycosyltransférases.

La N-glycosylation des protéines requiert un intermédiaire, le dolichol phosphate. Le précurseur de la partie glucidique est un oligosacharide branché contenant 3 molécules de glucose, 9 molécules de mannose et 2 molécules de N-acétylglucosamine.

N-glycosylation sur Asparagine

La N-glycosylation des protéines commence en même temps que la traduction dans la lumière du RE et se continue dans le Golgi.

L'O-glycosylation des protéines se déroule dans le Golgi. Les motifs glucidiques sont ajoutés sous forme activée (liés à un nucléotide) directement sur les 3 acides aminés cibles (Ser, Thr et hydroxylysine). L'addition du galactose et du glucose à la collagène est une O-glycosylation via l'hydroxylysine de la collagène. Le galactose est transféré à partir de l'UDP-galactose (sucre nucléotidique) à l'aide d'une glycosyltransférase. Le glucose est ajouté ensuite au galactose.


Recherche rapide dans ce site et les sites liés de l'auteur (Fr, Ar, Eng) - بحث سريع في هذا الموقع و المواقع المرتبطة للمؤلف


 

Accueil ---- Annonces --- Newsletter ---- Liens --- Contact ---

- -
Protéines. Transport et adressage